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| CUL2-RING泛素连接酶识别羧基端降解子的机制 | |
| 2025-01-08 | |
| 发表期刊 | 中国科学:化学 |
| ISSN | 1674-7224 |
| 发表状态 | 已发表 |
| 摘要 | 细胞生命活动的可塑性调控在分子水平表现为生物大分子动态相互作用与稳态调控.泛素-蛋白酶体系统是调控细胞内蛋白质降解的主要途径,其功能异常是导致肿瘤等疾病发生与发展的重要原因.在泛素化级联通路中,泛素连接酶E3负责识别并催化底物聚泛素化.近年来,本研究团队综合利用结构生物学、化学生物学与细胞生物学等方法,解析了Cullin 2-RING泛素连接酶复合物组装机制及其识别底物羧基端降解子的分子机制,阐明了复合物活性受类泛素化修饰激活的机理,并发现了若干可用于设计蛋白降解靶向嵌合体的新靶标.最后,本文展望了未来基于泛素连接酶的底物识别机制开发靶向蛋白质降解剂,以及将该技术与新的化学生物学方法相结合开发新工具的可能性. |
| 关键词 | 泛素化修饰 泛素-蛋白酶体系统 泛素连接酶 羧基端降解子 蛋白降解靶向嵌合体(PROTAC) |
| URL | 查看原文 |
| 收录类别 | CSCD ; 北大核心 |
| 语种 | 中文 |
| 原始文献类型 | 学术期刊 |
| 来源库 | CNKI |
| 中图分类号 | Q25 |
| 文献类型 | 期刊论文 |
| 条目标识符 | https://kms.shanghaitech.edu.cn/handle/2MSLDSTB/490340 |
| 专题 | 生命科学与技术学院 生命科学与技术学院_PI研究组_戚炜组 |
| 通讯作者 | 许超 |
| 作者单位 | 1.细胞动力学教育部重点实验室中国科学技术大学生命科学与医学部; 2.北京大学化学与分子工程学院; 3.上海科技大学生命科学与技术学院基因编辑中心 |
| 推荐引用方式 GB/T 7714 | 许超,樊新元,高新娇,等. CUL2-RING泛素连接酶识别羧基端降解子的机制[J]. 中国科学:化学,2025. |
| APA | 许超,樊新元,高新娇,&戚炜.(2025).CUL2-RING泛素连接酶识别羧基端降解子的机制.中国科学:化学. |
| MLA | 许超,et al."CUL2-RING泛素连接酶识别羧基端降解子的机制".中国科学:化学 (2025). |
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| 文件名称/大小 | 文献类型 | 版本类型 | 开放类型 | 使用许可 | ||
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